ارزیابی اثر جنس و نوع عضله بر الگوی پروتئولیز پروتئین‌های میوفیبریلی گوشت شتر یک کوهانه ایرانی در مدت زمان ترد شدن

نوع مقاله : مقاله کامل پژوهشی

نویسندگان

1 دانش آموخته دکتری گروه علوم و صنایع غذایی، دانشگاه فردوسی مشهد

2 دانشیار گروه علوم و صنایع غذایی، دانشگاه فردوسی مشهد

3 استادیار گروه علوم و صنایع غذایی، دانشگاه فردوسی مشهد

چکیده

در این پژوهش تأثیر جنسیت، نوع عضله (دو سر ران (BF) و طویل سینه­ای (LT)) و زمان 14 روز بر الگوی پروتئولیز پروتئین­‎های میوفیبریلی گوشت شتر با استفاده از SDS-PAGE بررسی شد. شدت پروتئولیز زنجیره سنگین میوزین (MHC) و اکتین خیلی جزئی و در جنس ماده MHC بیشتر از جنس نر تجزیه شد (0/05>P). پروتئولیز پروتئین C تحت تاثیر زمان، جنسیت و نوع عضله قرار گرفت (0/05>P). α-اکتینین در هفته دوم پس از کشتار توسط کاتپسین‎­ها تخریب و شدت پروتئولیز در عضله LT کمتر از BF بود (0/05>P). قسمت عمده تخریب دسمین در هفته اول نگهداری انجام و در عضله LT بیشتر از عضله BF بود (0/05>P). تروپونین T تا روز پنجم نگهداری حدود 80% تجزیه شد و هر دو زمان و نوع عضله تاثیر معنی‎­داری بر شدت پروتئولیز ایجاد نمود. باند 30 کیلو­دالتون 24 ساعت پس از کشتار پدیدار شده و شدت باند آن در مدت 14 روز نگهداری افزایش معنی‎­داری داشت (0/05>P). نتایج نشان داد زمان مهم­‎ترین فاکتور تاثیرگذار بر تجزیه پروتئین­‎های میوفیبریلی گوشت در مدت نگهداری بوده و بجز اکتین و میوزین پروتئولیز سایر پروتئین­‎ها تحت تاثیر زمان نگهداری قرار گرفت. نوع عضله نیز در تجزیه دسمین و پروتئین­‎های تنظیم کننده (α-اکتینین و تروپونین T) نقش معنی‎­داری ایفا نمود.

کلیدواژه‌ها

بقایی، ه.، وریدی، م.ج.، وریدی، م. و اسحاقی، ز. 1392. بررسی اثر جنس و شرایط کشتار بر چگونگی کاهش pH و پروتئولیز گوشت شترمرغ طی زمان تردشدن با استفاده از SDS-PAGE. فصلنامه پژوهش و نوآوری در علوم و صنایع غذایی، 2 (1): 36-17.
Abdelhadi, O.M.A., Babiker, S.A., Picard, B., Jurie, C., Jailler, R., Hocquette, J.F., & Faye, B. 2012. Effect of season on contractile and metabolic properties of desert camel muscle (Camelus dromedarius). Meat Science, 90: 139-144.
Bandman, E., & Zdanis, D. 1988. An immunological method to assess protein degradation in post-mortem muscle. Meat Science, 22: 1-19.
Briggs, M., Klevit, R., & Schachat, F. 1984. Heterogeneity of contractile proteins. Purification and characterization of two species of troponin T from rabbit fast skeletal muscle. Journal of Biological Chemistry, 259: 10369-10375.
Choi, Y.M., & Kim, B.C. 2009. Muscle fiber characteristics, myofibrillar protein isoforms, and meat quality. Livestock Science, 122: 105-118.
Claeys, E., Uytterhaegen, L., Buts, B., & Demeyer, D. 1995. Quantification of beef myofibrillar proteins by SDS-PAGE. Meat Science, 39: 177-193.
Culler, R.D., Parrish Jr, F.C., Smith, G.C., & Cross, H.R. 1978. Relationship of myofibril fragmentation index to certain chemical, physical and sensory characteristics of bovine longissimus muscle. Journal of Food Science, 43: 1177-1180.
Dransfield, E. 1994. Optimisation of tenderisation, ageing and tenderness. Meat Science, 36: 105-121.
El-Agamy, E.S.I. 2006. Camel Milk. P. 297-299In Y.W. Park & G.F.W. Haenlein (eds) Handbook of milk of non-bovine mammals. John Wiley
Goll, D.E., Otsuka, Y., Nagainis, P.A., Shannon, J.D., Sathe, S.K., & Muguruma, M. 1983. Role of muscle proteinases in maintenance of muscle integrity and mass. Journal of Food Biochemistry, 7: 137-177.
Herrera-Mendez, C.H., Becila, S., Boudjellal, A., & Ouali, A. 2006. Meat ageing: Reconsideration of the current concept. Trends in Food Science & Technology, 17: 394-405.
Ho, C.Y., Stromer, M.H., Rouse, G., & Robson, R.M. 1997. Effects of electrical stimulation and postmortem storage on changes in titin, nebulin, desmin, troponin-T, and muscle ultrastructure in Bos indicus crossbred cattle. Journal of Animal Science, 75: 366-376.
Hopkins, D.L., & Thompson, J.M. 2001. The relationship between tenderness, proteolysis, muscle contraction and dissociation of actomyosin. Meat Science, 57: 1-12.
Huff Lonergan, E., Zhang, W., & Lonergan, S.M. 2010. Biochemistry of postmortem muscle - Lessons on mechanisms of meat tenderization. Meat Science, 86: 184-195.
Huff-Lonergan, E., Parrish, F.C., & Robson, R.M. 1995. Effects of postmortem aging time, animal age, and sex on degradation of titin and nebulin in bovine longissimus muscle. Journal of Animal Science, 73: 1064-1073.
Hwan, S., & Bandman, E. 1989. Studies of Desmin and α-Actinin Degradation in Bovine Semitendinosus Muscle. Journal of Food Science, 54: 1426-1430.
Kadim, I.T. 2013. Camel meat and meat products.CABI.
Kadim, I.T., Al-Hosni, Y., Mahgoub, O., Al-Marzooqi, W., Khalaf, S.K., Al-Maqbaly, R.S., Al-Sinawi, S.S.H., & Al-Amri, I.S. 2009. Effect of low voltage electrical stimulation on biochemical and quality characteristics of Longissimus thoracis muscle from one-humped camel (Camelus dromedaries). Meat Science, 82: 77-85.
Kadim, I.T., Mahgoub, O., Al-Marzooqi, W., Al-Zadjali, S., Annamalai, K., & Mansour, M.H. 2006. Effects of age on composition and quality of muscle Longissimus thoracis of the Omani Arabian camel(Camelus dromedaries). Meat Science, 73: 619-625.
Kemp, C.M., Sensky, P.L., Bardsley, R.G., Buttery, P.J., & Parr, T. 2010. Tenderness: An enzymatic view. Meat Science, 84: 248-256.
Knoll, R., Hoshijima, M., & Chien, K. 2002. Z-line proteins: implications for additional functions. European Heart Journal Supplements, 4: I13-I17.
Koohmaraie, M. 1992. Ovine skeletal muscle multicatalytic proteinase complex(proteasome): purification, characterization, and comparison of its effects on myofibrils with mu-calpains. Journal of Animal Science, 70: 3697-3708.
Koohmaraie, M. 1994. Muscle proteinases and meat aging. Meat Science, 36: 93-104.
Koohmaraie, M. 1996. Biochemical factors regulating the toughening and tenderization processes of meat. Meat Science, 43, Supplement 1: 193-201.
Koohmaraie, M., Seideman, S.C., Schollmeyer, J.E., Dutson, T.R., & Babiker, A.S. 1988. Factors associated with the tenderness of three bovine muscles. Journal of Food Science, 53: 407-410.
Kristensen, L., & Purslow, P.P. 2001. The effect of ageing on the water-holding capacity of pork: role of cytoskeletal proteins. Meat Science, 58: 17-23.
Laemmli, U.K. 1970. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature, 227: 680-685.
Lamare, M., Taylor, R.G., Farout, L., Briand, Y., & Briand, M. 2002. Changes in proteasome activity during postmortem aging of bovine muscle. Meat Science, 61: 199-204.
Lametsch, R., Karlsson, A., Rosenvold, K., Andersen, H.J.r., Roepstorff, P., & Bendixen, E.k. 2003. Postmortem proteome changes of porcine muscle related to tenderness. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 51: 6992-6997.
Mohrhauser, D.A., Lonergan, S.M., Huff-Lonergan, E., Underwood, K.R., & Weaver, A.D. 2014. Calpain-1 activity in bovine muscle is primarily influenced by temperature, not pH decline. Journal of Animal Science, 92: 1261-1270.
Morgan, J.B., Wheeler, T.L., Koohmaraie, M., Savell, J.W., & Crouse, J.D. 1993. Meat tenderness and the calpain proteolytic system in longissimus muscle of young bulls and steers. Journal of Animal Science, 71: 1471-1476.
Ouali, A. 1990. Meat tenderization: possible causes and mechanisms: a review. Journal of Muscle Foods, 1: 129-165.
Salm, C.P., Forrest, J.C., Aberle, E.D., Mills, E.W., Snyder, A.C., & Judge, M.D. 1983. Bovine muscle shortening and protein degradation after electrical stimulation, excision and chilling. Meat Science, 8: 163-183.
Sawdy, J.C., Kaiser, S.A., St-Pierre, N.R., & Wick, M.P. 2004. Myofibrillar 1-D fingerprints and myosin heavy chain MS analyses of beef loin at 36 h postmortem correlate with tenderness at 7 days. Meat Science, 67: 421-426.
Sentandreu, M.A., Coulis, G., & Ouali, A. 2002. Role of muscle endopeptidases and their inhibitors in meat tenderness. Trends in Food Science & Technology, 13: 400-421.
Soltanizadeh, N., Kadivar, M., Keramat, J., & Fazilati, M. 2008. Comparison of fresh beef and camel meat proteolysis during cold storage. Meat Science, 80: 892-895.
Taylor, R.G., Geesink, G.H., Thompson, V.F., Koohmaraie, M., & Goll, D.E. 1995. Is Z-disk degradation responsible for postmortem tenderization? Journal of Animal Science, 73: 1351-1367.
Wheeler, T.L., Shackelford, S.D., & Koohmaraie, M. 2000. Variation in proteolysis, sarcomere length, collagen content, and tenderness among major pork muscles. Journal of Animal Science, 78: 958-965.
Yamamoto, K. 1986. The binding of skeletal muscle C-protein to regulated actin. FEBS letters, 208: 123-127.
Yates, L.D., Dutson, T.R., Caldwell, J., & Carpenter, Z.L. 1983. Effect of temperature and pH on the post-mortem degradation of myofibrillar proteins. Meat Science, 9: 157-179.
CAPTCHA Image
دوره 4، شماره 2
مرداد 1394
صفحه 97-116
  • تاریخ دریافت: 12 خرداد 1393
  • تاریخ بازنگری: 07 اردیبهشت 1394
  • تاریخ پذیرش: 14 اردیبهشت 1394