نوع مقاله: مقاله پژوهشی

نویسندگان

1 دانش‌آموختۀ دکتری فرآوری محصولات شیلاتی، دانشکده شیلات، دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی گرگان، گرگان، ایران

2 دانشیار، گروه شیمی مواد غذایی، مؤسسه پژوهشی علوم و صنایع غذایی، مشهد، ایران

3 دانشیار، گروه فرآوری محصولات شیلاتی، دانشکده شیلات، دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی گرگان، گرگان، ایران

چکیده

در سال‌های اخیر مطالعه‌های متعددی روی تولید پپتیدهای زیست‌فعال از ضایعات ماهی، به‌واسطۀ اثرات مفید آن بر سلامتی انسان، متمرکز شده است. لیکن تولید پپتیدهای زیست‌فعال نیازمند روش‌های محفاظتی می‌باشد تا علاوه‌بر افزایش پایداری در محیط گوارش و جذب فعال، منجربه رهایش کنترل‌شده و بهینه‌سازی تأثیر آن طی مصرف گردد. تحقیق حاضر با هدف ایجاد یک سیستم نانولیپوزومی فسفولیپیدی خوراکی حامل پپتیدهای زیست‌فعال حاصل از پروتئین هیدرولیزشده (FPH) ماهی کپور معمولی (Cyprinus carpio) توسط آنزیم آلکالاز با پوشش کیتوزان (غلظت‌های 0/05، 0/1 و 0/5 درصد وزنی/حجمی) انجام گرفت. نتایج نشان داد کیتوزان تا حد زیادی سبب بهبود پایداری در نانولیپوزوم گردید. میانگین اندازۀ ذرات نانولیپوزوم‌ها در محدودۀ 339 تا 459 نانومتر با پتانسیل زتای 51/7- تا50+ میلی‌‌ولت و شاخص پراکندگی (PDI) 0/388 تا 0/487 قرار داشت. مقادیر راندمان ریزپوشانی به‌طور قابل‌توجهی مؤثر از تغییرات غلظت کیتوزان در پوشش بود و حدکثر راندمان ریزپوشانی (2/65±86 درصد) در نانولیپوزوم حامل با پوشش 0/5 درصد کیتوزان مشاهده شد. بررسی میزان رهایش پپتید در محیط‌های شبیه‌سازی‌شدۀ معده و روده حاکی از تأثیر پوشش بر افزایش پایداری پپتیدها در محیط‌های بیولوژیکی شبیه‌سازی‌شده بود. همچنین ارزیابی فعالیت آنتی‌اکسیدانی به‌وسیلۀ آزمون‌های دی‌فنیل-1- پیکریل هیدرازیل (DPPH) و 2،2-آزینوبیس (3- اتیل‌بنزوتیازولین- 6-سولفونیک اسید (ABTS) بیانگر وجود فعالیت بالای مهارکنندگی رادیکال در نانولیپوزوم‌‌های حامل پپتید در نمونه‌های با پوشش کیتوزان و فاقد پوشش بود. نتایج تحقیق حاضر نشان داد ریزپوشانی پپتیدهای زیست‌فعال در حامل لیپوزومی می‌تواند رویکردی مفید در جهت کاربرد مستقیم پپتیدها با قابلیت آنتی‌اکسیدانی در فراورده‌های غذایی باشد.

کلیدواژه‌ها

Agrawal, A. K., Harde, H., Thanki, K., & Jain, S. (2013). Improved stability and antidiabetic potential of insulin containing folic acid functionalized polymer stabilized multilayered liposomes following oral administration. Biomacromolecules, 15(1), 350-360. doi:https://doi.org/10.1021/bm401580k

Bang, S., Hwang, I., Yu, Y., Kwon, H., Kim, D., & Park, H. J. (2011). Influence of chitosan coating on the liposomal surface on physicochemical properties and the release profile of nanocarrier systems. Journal of Microencapsulation, 28(7), 595-604. doi:https://doi.org/10.3109/02652048.2011.557748

Cann, P., Read, N., Cammack, J., Childs, H., Holden, S., Kashman, R., . . . Swallow, K. (1983). Psychological stress and the passage of a standard meal through the stomach and small intestine in man. Gut, 24(3), 236-240.

Centenaro, G. S., Salas-Mellado, M., Pires, C., Batista, I., Nunes, M. L., & Prentice, C. (2014). Fractionation of protein hydrolysates of fish and chicken using membrane ultrafiltration: investigation of antioxidant activity. Applied biochemistry and biotechnology, 172(6), 2877-2893. doi:https://doi.org/10.1007/s12010-014-0732-6

Chakrabarti, S., Jahandideh, F., & Wu, J. (2014). Food-Derived Bioactive Peptides on Inflammation and Oxidative Stress. BioMed Research International, 2014, 11. doi:http://dx.doi.org/10.1155/2014/608979

Chalamaiah, M., Hemalatha, R., & Jyothirmayi, T. (2012). Fish protein hydrolysates: proximate composition, amino acid composition, antioxidant activities and applications: a review. Food Chemistry, 135(4), 3020-3038. doi:https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2012.06.100

Channarong, S., Chaicumpa, W., Sinchaipanid, N., & Mitrevej, A. (2011). Development and evaluation of chitosan-coated liposomes for oral DNA vaccine: the improvement of Peyer’s patch targeting using a polyplex-loaded liposomes. Aaps Pharmscitech, 12(1), 192-200. doi:https://doi.org/10.1208/s12249-010-9559-9

Da Silva, I. M., Boelter, J. F., Da Silveira, N. P., & Brandelli, A. (2014). Phosphatidylcholine nanovesicles coated with chitosan or chondroitin sulfate as novel devices for bacteriocin delivery. Journal of nanoparticle research, 16(7), 2479. doi:https://doi.org/10.1007/s11051-014-2479-y

Danquah, M., & Agyei, D. (2012). Pharmaceutical applications of bioactive peptides. OA biotechnology, 1(2), 1-7. doi:https://doi.org/10.13172/2052-0069-1-2-294

Davis, S., Hardy, J., & Fara, J. (1986). Transit of pharmaceutical dosage forms through the small intestine. Gut, 27(8), 886-892. doi:http://dx.doi.org/10.1136/gut.27.8.886

Diniz, F. M., & Martin, A. M. (1996). Use of response surface methodology to describe the combined effects of pH, temperature and E/S ratio on the hydrolysis of dogfish (Squalus acanthias) muscle. International Journal of Food Science & Technology, 31(5), 419-426. doi:https://doi.org/10.1046/j.1365-2621.1996.00351.x

Drusch, S., Serfert, Y., Berger, A., Shaikh, M., Rätzke, K., Zaporojtchenko, V., & Schwarz, K. (2012). New insights into the microencapsulation properties of sodium caseinate and hydrolyzed casein. Food Hydrocolloids, 27(2), 332-338. doi:https://doi.org/10.1016/j.foodhyd.2011.10.001

Galla, N. R., Pamidighantam, P. R., Akula, S., & Karakala, B. (2012). Functional properties and in vitro antioxidant activity of roe protein hydrolysates of Channa striatus and Labeo rohita. Food Chemistry, 135(3), 1479-1484. doi:https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2012.05.098

Ghorbanzade, T., Jafari, S. M., Akhavan, S., & Hadavi, R. (2017). Nano-encapsulation of fish oil in nano-liposomes and its application in fortification of yogurt. Food Chemistry, 216, 146-152. doi:https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2016.08.022

Grit, M., Underberg, W. J. M., & Crommelin, D. J. A. (1993). Hydrolysis of Saturated Soybean Phosphatidylcholine in Aqueous Liposome Dispersions. Journal of pharmaceutical sciences, 82(4), 362-366. doi:https://doi.org/10.1002/jps.2600820405

Hadian, Z., Sahari, M., Moghimi, H., Barzegar, M., & Abbasi, S. (2013). Preparation and characterizationof nanoliposomes containing docosahexaenoic and eicosapentaenoic acids by extrusion and probe sonication. Iranian Journal of  Nutrition Sciences & Food  Technology, 8(1), 219-230 (in Persian).

Hosseini, S. F., Ramezanzade, L., & Nikkhah, M. (2017). Nano-liposomal entrapment of bioactive peptidic fraction from fish gelatin hydrolysate. International Journal of Biological Macromolecules, 105, 1455-1463. doi:https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2017.05.141

Kuboi, R., Shimanouchi, T., Yoshimoto, M., & Umakoshi, H. (2004). Detection of protein conformation under stress conditions using liposomes as sensor materials. Sensors and Materials, 16(5), 241-254.

Lassoued, I., Mora, L., Barkia, A., Aristoy, M.-C., Nasri, M., & Toldrá, F. (2015). Bioactive peptides identified in thornback ray skin's gelatin hydrolysates by proteases from Bacillus subtilis and Bacillus amyloliquefaciens. Journal of Proteomics, 128, 8-17. doi:https://doi.org/10.1016/j.jprot.2015.06.016

Li, Z. (2014). Encapsulation of bioactive salmon protein hydrolysates with chitosan-coated liposomes. (Master's thesis), Dalhousie University, Halifax, Nova Scotia, Retrieved from https://dalspace.library.dal.ca/bitstream/handle/10222/54045/Li-Zhiyu-MSc-FOSC-Aug-2014.pdf?sequence=3&isAllowed=y

Liu, W., Ye, A., Liu, W., Liu, C., & Singh, H. (2013). Stability during in vitro digestion of lactoferrin-loaded liposomes prepared from milk fat globule membrane-derived phospholipids. Journal of Dairy Science, 96(4), 2061-2070. doi:https://doi.org/10.3168/jds.2012-6072

Liu, Y., Liu, D., Zhu, L., Gan, Q., & Le, X. (2015). Temperature-dependent structure stability and in vitro release of chitosan-coated curcumin liposome. Food Research International, 74, 97-105. doi:https://doi.org/10.1016/j.foodres.2015.04.024

Mosquera, M., Giménez, B., da Silva, I. M., Boelter, J. F., Montero, P., Gómez-Guillén, M. C., & Brandelli, A. (2014). Nanoencapsulation of an active peptidic fraction from sea bream scales collagen. Food Chemistry, 156, 144-150. doi:https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2014.02.011

Mozafari, M., Flanagan, J., Matia-Merino, L., Awati, A., Omri, A., Suntres, Z., & Singh, H. (2006). Recent trends in the lipid‐based nanoencapsulation of antioxidants and their role in foods. Journal of the Science of Food and Agriculture, 86(13), 2038-2045. doi:https://doi.org/10.1002/jsfa.2576

Nalinanon, S., Benjakul, S., Kishimura, H., & Shahidi, F. (2011). Functionalities and antioxidant properties of protein hydrolysates from the muscle of ornate threadfin bream treated with pepsin from skipjack tuna. Food Chemistry, 124(4), 1354-1362. doi:https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2010.07.089

Nasri, R., Younes, I., Jridi, M., Trigui, M., Bougatef, A., Nedjar-Arroume, N., . . . Karra-Châabouni, M. (2013). ACE inhibitory and antioxidative activities of Goby (Zosterissessor ophiocephalus) fish protein hydrolysates: effect on meat lipid oxidation. Food Research International, 54(1), 552-561. doi:https://doi.org/10.1016/j.foodres.2013.07.001

Ovissipour, M., Abedian, A., Motamedzadegan, A., Rasco, B., Safari, R., & Shahiri, H. (2009). The effect of enzymatic hydrolysis time and temperature on the properties of protein hydrolysates from Persian sturgeon (Acipenser persicus) viscera. Food Chemistry, 115(1), 238-242. doi:https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2008.12.013

Page, D. T., & Cudmore, S. (2001). Innovations in oral gene delivery: challenges and potentials. Drug Discovery Today, 6(2), 92-101. doi:https://doi.org/10.1016/S1359-6446(00)01600-7

Picot, L., Ravallec, R., Fouchereau-Peron, M., Vandanjon, L., Jaouen, P., Chaplain-Derouiniot, M., . . . Bourseau, P. (2010). Impact of ultrafiltration and nanofiltration of an industrial fish protein hydrolysate on its bioactive properties. Journal of the Science of Food and Agriculture, 90(11), 1819-1826. doi:https://doi.org/10.1002/jsfa.4020

Rasti, B., Jinap, S., Mozafari, M. R., & Yazid, A. M. (2012). Comparative study of the oxidative and physical stability of liposomal and nanoliposomal polyunsaturated fatty acids prepared with conventional and Mozafari methods. Food Chemistry, 135(4), 2761-2770. doi:https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2012.07.016

Razali, A., Amin, A., & Sarbon, N. (2015). Antioxidant activity and functional properties of fractionated cobia skin gelatin hydrolysate at different molecular weight. International Food Research Journal, 22(2), 651-660.

Rekha, M. R., & Sharma, C. P. (2011). Chapter 8 - Nanoparticle Mediated Oral Delivery of Peptides and Proteins: Challenges and Perspectives. In C. Van Der Walle (Ed.), Peptide and Protein Delivery (pp. 165-194). Boston: Academic Press.

Segura-Campos, M., Chel-Guerrero, L., Betancur-Ancona, D., & Hernandez-Escalante, V. M. (2011). Bioavailability of Bioactive Peptides. Food Reviews International, 27(3), 213-226. doi:https://doi.org/10.1080/87559129.2011.563395

Taheri, A., Sabeena Farvin, K. H., Jacobsen, C., & Baron, C. P. (2014). Antioxidant activities and functional properties of protein and peptide fractions isolated from salted herring brine. Food Chemistry, 142, 318-326. doi:https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2013.06.113

Vignesh, R., Haq, M. B., Devanathan, K., & Srinivasan, M. (2011). Pharmacological potential of Fish extracts. Archives of Applied Sciences Research, 3(5), 52-58.

Wang, B., Li, Z.-R., Chi, C.-F., Zhang, Q.-H., & Luo, H.-Y. (2012). Preparation and evaluation of antioxidant peptides from ethanol-soluble proteins hydrolysate of Sphyrna lewini muscle. Peptides, 36(2), 240-250. doi:https://doi.org/10.1016/j.peptides.2012.05.013

Wu, J., Zhao, L., Xu, X., Bertrand, N., Choi, W. I., Yameen, B., . . . MacLean, J. L. (2015). Hydrophobic cysteine poly (disulfide)‐based redox‐hypersensitive nanoparticle platform for cancer theranostics. Angewandte Chemie International Edition, 54(32), 9218-9223. doi:https://doi.org/10.1002/anie.201503863

Zhang, Y., Duan, X., & Zhuang, Y. (2012). Purification and characterization of novel antioxidant peptides from enzymatic hydrolysates of tilapia (Oreochromis niloticus) skin gelatin. Peptides, 38(1), 13-21. doi:https://doi.org/10.1016/j.peptides.2012.08.014